Réponse :
Bonjour,
Explications :
1) Selon les résultats du document 1, la puromycine et le cycloheximide rendent la synthèse de protéine très faible en rendement. Si bien que les populations n°1 et n°2 sont presque à 0% en synthèse de protéine.
On remarque alors que ces substances ont stoppé la traduction de l'ARNm lorsqu'il migre vers un ribosome.
Mais comment ?
Le ribosome est formé de deux parties : la grosse sous-unité en haut, et la petite sous-unité en bas. Ces deux parties sont essentielles pour pouvoir lire le brin d'ARNm, mais pour cela il doit se déplacer aussi le long de ce brin. Vient alors un facteur "d'élongation" chez les eucaryotes qui permet au ribosome d'avancer le long du brin.
Cependant, le cycloheximide se lie entre les deux parties du ribosome de telle manière que ce facteur d'élongation ne peut plus s'insérer, ce qui produit un arrêt de la lecture, et donc de la traduction, et donc de la synthèse protéique.
De plus, la puromycine, elle, bloque la synthèse de protéine car, lorsque on l'introduit dans la cellule, elle va venir remplacer la tyrosine (Ces 2 molécules sont très similaires), ce qui lors de la traduction va bloquer l'ARNt (ARN de transfert). Le ribosome va donc relâcher la chaîne d'acides aminés incomplète car il ne peut plus ajouter d'autres acides aminés, en dépit de la puromycine.
2) Donc grâce aux observations réalisées par radiocristallographie sur le ribosome, on peut observer que la puromycine et le cycloheximide sont présents. Donc, pour conclure, d'une part le ribosome ne peut pas se déplacer le long de l'ARNm, et en plus il ne peut pas assembler assez d'acides aminés pour former une protéine complète.
Bonne journée
